Den mest udbredte mutation (delta F508) hos cystisk fibrose-patienter hæmmer modning og overførsel til plasmamembranen af den muterede cystisk fibrose transmembran-konduktansregulator (CFTR). Vi har analyseret egenskaberne af en delta F508 CFTR-musemodel, som vi for nylig har beskrevet. Vi viser, at mRNA-niveauerne af mutant CFTR er normale i alle de undersøgte væv. Derfor kan de reducerede mRNA-niveauer, der er rapporteret i to lignende modeller, være relateret til deres introniske transkriptionsenheder. Modningen af mutant CFTR var stærkt reduceret i frisk udskårne oviduct, sammenlignet med normale. Der blev ikke observeret ophobning af mutant CFTR-antigen i den apikale region af jejunum-kryptenterocytter, i modsætning til normale mus. I dyrkede galdeblæreepithelceller fra delta F508-mus kunne CFTR-kloridkanalaktivitet kun påvises med to procent af den normale frekvens. I mutantceller, der blev dyrket ved reduceret temperatur, steg kanalfrekvensen imidlertid til over seksten procent af det normale niveau ved denne temperatur. De biofysiske egenskaber ved den muterede kanal var ikke signifikant forskellige fra de normale. Hos homozygote delta F508-mus observerede vi ikke en signifikant effekt af genetisk baggrund på niveauet af resterende kloridkanalaktivitet, som bestemt ved størrelsen af forskolinresponset i Ussing-kammereksperimenter. Vores data viser, at mus delta F508-CFTR ligesom sin humane homolog, er en temperaturfølsom forarbejdningsmutant. Delta F508-musen er derfor en gyldig in vivo-model for menneskelig delta F508-CFTR. Den kan hjælpe os med at klarlægge processeringsvejene for komplekse membranproteiner. Desuden kan den lette opdagelsen af nye metoder til behandling af cystisk fibrose.