Najczęściej występująca mutacja (delta F508) u pacjentów z mukowiscydozą hamuje dojrzewanie i przenoszenie do błony plazmatycznej zmutowanego regulatora przewodnictwa transmembranowego mukowiscydozy (CFTR). Przeanalizowaliśmy właściwości mysiego modelu CFTR delta F508, który niedawno opisaliśmy. Wykazaliśmy, że poziomy mRNA zmutowanego CFTR są prawidłowe we wszystkich badanych tkankach. Dlatego obniżone poziomy mRNA odnotowane w dwóch podobnych modelach mogą być związane z ich intronowymi jednostkami transkrypcyjnymi. Dojrzewanie zmutowanego CFTR było znacznie zmniejszone w świeżo wyciętym jajowodzie, w porównaniu z normalnym. Akumulacja zmutowanego antygenu CFTR w apikalnym regionie enterocytów krypt jelita czczego nie była obserwowana, w przeciwieństwie do normalnych myszy. W hodowanych komórkach nabłonka pęcherzyka żółciowego od myszy delta F508, aktywność kanału chlorkowego CFTR można było wykryć tylko w dwóch procentach normalnej częstotliwości. Jednak w zmutowanych komórkach, które były hodowane w obniżonej temperaturze, częstotliwość kanału wzrosła do ponad szesnastu procent normalnego poziomu w tej temperaturze. Właściwości biofizyczne zmutowanego kanału nie różniły się znacząco od normalnych. U homozygotycznych myszy delta F508 nie zaobserwowaliśmy znaczącego wpływu tła genetycznego na poziom resztkowej aktywności kanału chlorkowego, określonej przez wielkość odpowiedzi na forskolinę w eksperymentach w komorze Ussinga. Nasze dane wskazują, że podobnie jak jego ludzki homolog, mysi delta F508-CFTR jest mutantem wrażliwym na temperaturę. Mysz delta F508 jest zatem właściwym modelem in vivo ludzkiego delta F508-CFTR. Może to pomóc nam w wyjaśnieniu szlaków przetwarzania złożonych białek błonowych. Co więcej, może ułatwić odkrycie nowych metod terapii mukowiscydozy.