Den vanligaste mutationen (delta F508) hos cystisk fibros-patienter hämmar mognad och överföring till plasmamembranet av den muterade CFTR-regulatorn (cystic fibrosis transmembrane conductance regulator). Vi har analyserat egenskaperna hos en delta F508 CFTR-musmodell som vi nyligen beskrev. Vi visar att mRNA-nivåerna av muterad CFTR är normala i alla undersökta vävnader. Därför kan de minskade mRNA-nivåer som rapporterats i två liknande modeller vara relaterade till deras introniska transkriptionsenheter. Mognaden av mutant CFTR var kraftigt reducerad i nyligen exciderade oviduct, jämfört med normala. Ansamling av mutant CFTR-antigen i den apikala regionen av jejunumkryptenterocyter observerades inte, till skillnad från normala möss. I odlade gallblåseepitelceller från delta F508-möss kunde CFTR-kloridkanalaktivitet påvisas med endast två procent av den normala frekvensen. I muterade celler som odlades vid sänkt temperatur ökade dock kanalfrekvensen till över sexton procent av den normala nivån vid den temperaturen. De biofysiska egenskaperna hos den muterade kanalen skiljde sig inte nämnvärt från de normala. Hos homozygota delta F508-möss observerade vi ingen signifikant effekt av den genetiska bakgrunden på nivån av kvarvarande kloridkanalaktivitet, som bestäms av storleken på forskolinsvaret i Ussing-kammarexperiment. Våra data visar att musens delta F508-CFTR, liksom dess humana homolog, är en temperaturkänslig bearbetningsmutant. Delta F508-musen är därför en giltig in vivo-modell för människans delta F508-CFTR. Den kan hjälpa oss att belysa bearbetningsvägarna för komplexa membranproteiner. Dessutom kan den underlätta upptäckten av nya metoder för behandling av cystisk fibros.