Chromogranina A (CgA) jest głównym członkiem rodziny granin kwaśnych glikoprotein wydzielniczych, które ulegają ekspresji we wszystkich komórkach endokrynnych i neuroendokrynnych. Zaproponowano, że graniny odgrywają wiele ról w procesie wydzielniczym. Wewnątrzkomórkowo graniny odgrywają rolę w kierowaniu hormonów peptydowych i neurotransmiterów do ziarnistości szlaku regulowanego dzięki ich zdolności do agregacji w środowisku sieci trans-Golgiego o niskim pH i wysokim poziomie wapnia. Pozakomórkowo, peptydy powstające w wyniku proteolitycznego przetwarzania granin regulują wydzielanie hormonów. Niektóre konserwowane cechy dojrzałego białka CgA to kwasy poliglutaminowe, miejsca wiążące wapń oraz kilka par aminokwasów zasadowych. Dwie pierwsze cechy są ważne dla jego funkcji wewnątrzkomórkowych, a ostatnia sugeruje, że peptydy mogą być uwalniane z cząsteczki przez enzymy przetwarzające prekursory. Kilka biologicznie aktywnych peptydów kodowanych w cząsteczce CgA, takich jak wazostatyna, beta-granina, chromostatyna, pankreastatyna i parastatyna, działa głównie w celu hamowania uwalniania hormonów i neuroprzekaźników w sposób autokrynny lub parakrynny. Biosynteza CgA jest regulowana przez wiele różnych czynników, w tym hormony steroidowe i czynniki działające poprzez różne szlaki sygnalizacyjne. Biosynteza CgA i biosynteza hormonu rezydującego lub neuroprzekaźnika może być regulowana w różny sposób. Powszechne występowanie CgA sprawiło, że pomiar krążących immunoreaktywnych CgA stał się cennym narzędziem w diagnostyce nowotworów neuroendokrynnych, a immunohistochemia CgA może pomóc w określeniu neuroendokrynnego charakteru guzów. Ostatnie badania z zakresu biologii molekularnej identyfikują elementy promotora genu CgA odpowiedzialne za jego specyficzną ekspresję w komórkach neuroendokrynnych.