La cromogranina A (CgA) è il membro principale della famiglia dei granini delle glicoproteine secretorie acide che sono espresse in tutte le cellule endocrine e neuroendocrine. Le granine sono state proposte per svolgere molteplici ruoli nel processo di secrezione. A livello intracellulare, le granine giocano un ruolo nell’indirizzare gli ormoni peptidici e i neurotrasmettitori ai granuli della via regolata in virtù della loro capacità di aggregarsi nell’ambiente a basso pH e alto contenuto di calcio della rete trans-Golgi. A livello extracellulare, i peptidi formati come risultato dell’elaborazione proteolitica delle granine regolano la secrezione ormonale. Alcune caratteristiche conservate della proteina CgA matura sono gli acidi poliglutammici, i siti di legame al calcio e diverse coppie di aminoacidi basici. Le prime 2 caratteristiche sono importanti per le sue funzioni intracellulari, e l’ultima caratteristica suggerisce che i peptidi potrebbero essere rilasciati dalla molecola dagli enzimi di elaborazione dei precursori. Diversi peptidi biologicamente attivi codificati all’interno della molecola CgA, come la vasostatina, la beta-granina, la cromostatina, la pancreastatina e la parastatina agiscono prevalentemente per inibire il rilascio di ormoni e neurotrasmettitori in modo autocrino o paracrino. La biosintesi di CgA è regolata da molti fattori diversi, compresi gli ormoni steroidei e gli agenti che agiscono attraverso una varietà di vie di segnalazione. La biosintesi di CgA e quella dell’ormone o del neurotrasmettitore residente possono essere regolate in modo differenziato. L’ampia distribuzione di CgA ha reso la misurazione della CgA immunoreattiva circolante un valido strumento nella diagnosi di neoplasia neuroendocrina, e l’immunoistochimica della CgA può aiutare a identificare la natura neuroendocrina dei tumori. Recenti studi di biologia molecolare stanno identificando gli elementi nel promotore del gene CgA responsabili della sua specifica espressione cellulare neuroendocrina.