Undersøgelse af proteiners sekundærstruktur fører til en forståelse af de komponenter, der udgør et helt protein, og en sådan forståelse af hele proteinets struktur er ofte afgørende for at forstå dets fordøjelsesadfærd og næringsværdi i dyr. De vigtigste sekundære strukturer i proteiner er alfa-helixen og beta-sheet. Andelen af disse to strukturer i proteinets sekundære strukturer har indflydelse på proteinets næringsværdi, kvalitet og fordøjelsesadfærd. En høj procentdel af beta-sheet-strukturen kan til dels forårsage en lav adgang til gastrointestinale fordøjelsesenzymer, hvilket resulterer i en lav proteinværdi. Formålet med denne undersøgelse var at anvende avanceret synkrotronbaseret Fouriertransform IR-mikrospektroskopi (S-FTIR) som en ny metode til at afsløre den molekylære kemi i proteinsekundærstrukturerne i fodervæv, der er påvirket af varmebehandling i intakt væv på celleniveau, og at kvantificere proteinsekundærstrukturer ved hjælp af multikomponent-topmodellering med Gauss- og Lorentzian-metoder i relation til proteinets fordøjelsesadfærd og næringsværdi i vommen, som blev bestemt ved hjælp af Cornell Net Carbohydrate Protein System. Det synkrotronbaserede molekylærkemiske forskningseksperiment blev udført på National Synchrotron Light Source ved Brookhaven National Laboratory, US Department of Energy. Resultaterne viste, at med S-FTIR-mikrospektroskopi kunne molekylærkemi, ultrastrukturel kemisk sammensætning og næringsegenskaber afsløres ved en høj ultraspatial opløsning (ca. 10 mikrometer). S-FTIR-mikrospektroskopi afslørede, at proteinets sekundære struktur adskilte sig fra rå og ristede gyldne hørfrø med hensyn til procentdelen og forholdet mellem alfa-helixer og beta-sheets i det midterste IR-område på celleniveau. Ved hjælp af multikomponent-topmodellering viser resultaterne, at ristningen reducerede (P<0,05) procentdelen af alfa-helixer (fra 47,1 % til 36,1 %: S-FTIR-absorptionsintensitet), øgede procentdelen af beta-sheets (fra 37.2 % til 49,8 %: S-FTIR-absorptionsintensitet) og reducerede forholdet mellem alfa-helix og beta-sheet (fra 0,3 til 0,7) i de gyldne hørfrø, hvilket indikerede en negativ virkning af ristningen på proteinværdier, udnyttelse og biotilgængelighed. Disse resultater blev bekræftet af Cornell Net Carbohydrate Protein System in situ dyreforsøg, som også viste, at ristning øgede mængden af protein bundet til lignin og af protein fra Maillard-reaktionen (som begge er dårligt udnyttet af drøvtyggere) og øgede niveauet af ufordøjeligt og uopløseligt protein hos drøvtyggere. De foreliggende resultater viser potentialet ved højrumsopløst synkrotronbaseret infrarød mikrospektroskopi til at lokalisere “rent” protein i fodervæv og afsløre sekundære proteinstrukturer og fordøjelsesadfærd, hvilket er et betydeligt skridt fremad og et vigtigt bidrag til forskning i proteinernæring. Der er behov for yderligere undersøgelser for at bestemme proteinsekundærstrukturernes følsomhed over for forskellige varmebehandlingsbetingelser og for at kvantificere forholdet mellem proteinsekundærstrukturer og næringsstoftilgængelighed og fordøjelsesadfærd i forskellige proteinkilder. Oplysninger fra denne undersøgelse, der stammer fra synkrotronbaseret IR-sondering af sekundære proteinstrukturer i proteinkilder på celleniveau, vil være værdifulde som en vejledning i opretholdelse af proteinkvalitet og forudsigelse af fordøjelsesadfærd.