Enzymet Rubisco, der er en forkortelse for ribulose-1,5-bisfosfatcarboxylase/oxygenase, er det enzym, der optager CO2 i planter under fotosyntesen. Da det udgør ca. 30 % af det samlede protein i et planteblad, er Rubisco formentlig det mest rigelige protein på jorden og en vigtig sænkekilde for plantekvælstof. Rubisco er almindeligt anerkendt som det ultimative hastighedsbegrænsende trin i fotosyntesens kulstofbinding. Atmosfærisk ilt konkurrerer med CO2 som substrat for Rubisco, hvilket giver anledning til fotorespiration. Da enzymet blev renset første gang, viste det sig at have en ringe affinitet for CO2 på 450 μM (1), hvorimod luft i ligevægt med vand ved 25 °C er ca. 10 μM. Senere viste Lorimer et al. (2), at Rubiscos aktive sted først skal carbamylateres af en aktivator CO2, der er adskilt fra substratet CO2, og at det skal binde Mg2+, før det binder det femkulstofsubstrat, ribulose-1,5-bisfosfat (RuBP). Ved tilsætning af RuBP nærmede den målte Km(CO2) sig faktisk koncentrationerne af opløst CO2 i vand; reaktionshastigheden blev imidlertid kun opretholdt i 5 minutter, hvorefter den hurtigt aftog. Dette fald blev vist at være forårsaget af den tætte binding af RuBP til Rubisco, der havde mistet aktivatoren CO2 (fig. 1). Den manglende ingrediens, der er nødvendig for at afkoble Rubisco og RuBP, blev fundet i den intakte plante med et separat protein, kaldet Rubisco activase (3). Dette enzym virker på Rubisco og tillader frigivelse af det bundne RuBP, så stedet kan binde aktivatoren CO2 og Mg2+. Rubisco activase kræver selv ATP, og dets aktivitet er relateret til chloroplastens energiladning (4). Således kan den andel af Rubisco, der er aktiv i et blad (aktiveringstilstand), variere afhængigt af Rubisco-aktivasens effektivitet med hensyn til at frigøre bundet RuBP. Regulering af Rubisco finjusterer hastigheden af CO2-fiksering til hastigheden af den fotosyntetiske elektrontransport, hvilket sikrer, at kloroplastmetabolitterne altid er optimale til fotosyntese (5).