L’étude de la structure secondaire des protéines conduit à une compréhension des composants qui constituent une protéine entière, et une telle compréhension de la structure de la protéine entière est souvent vitale pour comprendre son comportement digestif et sa valeur nutritive chez les animaux. Les principales structures secondaires des protéines sont l’hélice alpha et le feuillet bêta. Le pourcentage de ces deux structures dans les structures secondaires des protéines influence la valeur nutritive, la qualité et le comportement digestif des protéines. Un pourcentage élevé de structure bêta-feuille peut en partie provoquer un faible accès aux enzymes digestives gastro-intestinales, ce qui se traduit par une faible valeur protéique. Les objectifs de cette étude étaient d’utiliser la microspectroscopie IR à transformée de Fourier (S-FTIR) basée sur le synchrotron comme une nouvelle approche pour révéler la chimie moléculaire des structures secondaires des protéines des tissus alimentaires affectés par le traitement thermique dans les tissus intacts au niveau cellulaire, et de quantifier les structures secondaires des protéines en utilisant des méthodes de modélisation de pics multicomposants gaussiens et lorentziens, en relation avec les comportements digestifs des protéines et la valeur nutritive dans le rumen, qui a été déterminée en utilisant le Cornell Net Carbohydrate Protein System. L’expérience de recherche en chimie moléculaire basée sur le synchrotron a été réalisée à la Source nationale de rayonnement synchrotron au Laboratoire national de Brookhaven, Département américain de l’énergie. Les résultats ont montré que, grâce à la microspectroscopie S-FTIR, la chimie moléculaire, la composition chimique ultrastructurale et les caractéristiques nutritives pouvaient être révélées à une haute résolution ultraspatiale (environ 10 micromètres). La microspectroscopie S-FTIR a révélé que la structure secondaire des protéines différait entre les graines de lin doré crues et torréfiées en termes de pourcentage et de rapport entre les hélices alpha et les feuilles bêta dans le domaine de l’infrarouge moyen au niveau cellulaire. En utilisant la modélisation des pics à plusieurs composants, les résultats montrent que la torréfaction a réduit (P<0,05) le pourcentage d’hélices alpha (de 47,1 % à 36,1 % : intensité d’absorption S-FTIR), a augmenté le pourcentage de feuilles bêta (de 37.2 % à 49,8 % : intensité d’absorption S-FTIR) et réduit le rapport entre les hélices alpha et les feuilles bêta (de 0,3 à 0,7) dans les graines de lin doré, ce qui indique un effet négatif de la torréfaction sur les valeurs, l’utilisation et la biodisponibilité des protéines. Ces résultats ont été confirmés par l’essai in situ sur animaux du Cornell Net Carbohydrate Protein System, qui a également révélé que la torréfaction augmentait la quantité de protéines liées à la lignine, ainsi que de protéines de la réaction de Maillard (toutes deux mal utilisées par les ruminants), et augmentait le niveau de protéines indigestes et non dégradables chez les ruminants. Les présents résultats démontrent le potentiel de la microspectroscopie infrarouge à résolution spatiale élevée basée sur le synchrotron pour localiser les protéines » pures » dans les tissus alimentaires et révéler les structures secondaires des protéines et leur comportement digestif, ce qui constitue une avancée significative et une contribution importante à la recherche nutritionnelle sur les protéines. Des études supplémentaires sont nécessaires pour déterminer la sensibilité des structures secondaires des protéines à diverses conditions de traitement thermique, et pour quantifier la relation entre les structures secondaires des protéines et la disponibilité des nutriments et le comportement digestif de diverses sources de protéines. Les informations de la présente étude provenant de la sonde IR basée sur le synchrotron des structures secondaires des protéines des sources de protéines au niveau cellulaire seront précieuses comme guide pour maintenir la qualité des protéines et prédire les comportements digestifs.