Estructura de la proteína de la insulina

Por la Dra. Ananya Mandal, MDRevisado por April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

La estructura de la insulina es diferente entre las distintas especies de animales. Sin embargo, esencialmente es una cadena de proteínas que es similar en muchos aspectos entre los animales.

La insulina humana es la más parecida en estructura y función a la insulina de vaca (bovina) o de cerdo (porcina). La insulina bovina difiere de la humana en sólo tres residuos de aminoácidos, y la insulina porcina en uno.

La insulina de algunos invertebrados e incluso de peces puede ser clínicamente útil en los seres humanos, ya que poseen varias similitudes.

Estructura de la insulina

La insulina normal que es biológicamente activa es monomérica o existe como una sola molécula. Tiene dos largas cadenas de aminoácidos o cadenas polipeptídicas. Las cadenas son la cadena A con 21 aminoácidos y la cadena B con 30 aminoácidos.

Dos puentes disulfuro (residuos A7 a B7, y A20 a B19) conectan covalentemente las cadenas, y la cadena A contiene un puente disulfuro interno (residuos A6 a A11). Estas uniones son similares en todas las formas de insulina de los mamíferos.

Cuando se secreta la insulina se une en dos para formar dímeros y luego en seis para formar hexámeros. Esta combinación tiene lugar en presencia de zinc.

Las cadenas peptídicas forman entonces formas bidimensionales y tridimensionales. Cada una de estas estructuras tridimensionales tiene tres hélices y tres puentes disulfuro conservados. Esto es un pliegue básico. Este pliegue básico está presente en todos los miembros de la familia de péptidos de la insulina.

En el núcleo o centro de las moléculas hay una zona hidrofóbica o que «odia el agua» o repele el agua. Este grupo de residuos hidrofóbicos en el centro contribuye a la estabilidad de la proteína. La estabilidad también la prestan los puentes disulfuro.

Alrededor de su núcleo, el monómero tiene dos extensas superficies no polares. Una de ellas es plana y aromática y queda enterrada cuando se produce la formación de dímeros. La otra superficie es más extensa y desaparece cuando se forma un hexámero. Esto se llama la estructura cuaternaria de la insulina.

Estructura en la síntesis

En las células beta del páncreas, la molécula de insulina se produce originalmente como una sola molécula (preproinsulina) compuesta por 110 aminoácidos. Pasa por el retículo endoplásmico y 24 aminoácidos («el péptido señal») se eliminan por acción enzimática de un extremo de la cadena, dejando otra forma (proinsulina).

La proinsulina se pliega y se une para dar a la molécula su estructura final. A continuación, la proinsulina pasa a las vesículas que brotan del cuerpo de Golgi.

A continuación, la sección media («la cadena C») de 33 aminoácidos es eliminada por la acción de las enzimas prohormona convertasa 1 y 2, convirtiéndola en la estructura final con 2 cadenas, A y B. Otros 2 aminoácidos son eliminados por otra enzima carboxipeptidasa E.

Lectura adicional

• Todo el contenido de la insulina
• ¿Qué es la insulina?
• Gen de la insulina
• Hipoglucemia por insulina
• Descubrimiento de la insulina

Escrito por

Dr. Ananya Mandal

La Dra. Ananya Mandal es médico de profesión, profesora por vocación y escritora médica por pasión. Se especializó en Farmacología Clínica tras su licenciatura (MBBS). Para ella, la comunicación sanitaria no es solo escribir revisiones complicadas para profesionales, sino hacer que el conocimiento médico sea comprensible y esté disponible para el público en general también.

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