Aktywacja Rubisco reguluje fotosyntezę w wysokiej temperaturze i CO2

Ezym Rubisco, skrót od ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase, jest enzymem, który włącza CO2 do roślin podczas fotosyntezy. Stanowiąc około 30% całkowitej ilości białka w liściu rośliny, Rubisco jest prawdopodobnie najobficiej występującym białkiem na Ziemi i głównym pochłaniaczem azotu dla roślin. Rubisco jest powszechnie uznawana za ostateczny etap ograniczający tempo fotosyntetycznego wiązania węgla. Atmosferyczny tlen konkuruje z CO2 jako substratem dla Rubisco, dając początek fotorespiracji. Podczas pierwszego oczyszczania enzym okazał się mieć słabe powinowactwo do CO2 wynoszące 450 μM (1), podczas gdy powietrze w równowadze z wodą, w temperaturze 25°C, wynosi około 10 μM. Później, Lorimer i wsp. (2) wykazali, że miejsce aktywne Rubisco musi być najpierw karbamylowane przez aktywator CO2, oddzielony od substratu CO2, i musi wiązać Mg2+ przed związaniem pięciowęglowego substratu, rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP). Rzeczywiście, po dodaniu RuBP, zmierzone Km(CO2) zbliżyło się do stężenia rozpuszczonego CO2 w wodzie; jednakże szybkość reakcji utrzymywała się tylko przez 5 minut, a następnie gwałtownie spadała. Wykazano, że spadek ten był spowodowany ścisłym związaniem RuBP z Rubisco, które utraciło aktywator CO2 (Rys. 1). Brakujący składnik potrzebny do odłączenia Rubisco i RuBP został znaleziony w nienaruszonej roślinie w postaci oddzielnego białka, zwanego aktywatorem Rubisco (3). Enzym ten oddziałuje na Rubisco i umożliwia uwolnienie związanego RuBP, tak aby miejsce to mogło związać aktywator CO2 i Mg2+. Sama aktywaza Rubisco wymaga ATP, a jej aktywność jest związana z ładunkiem energetycznym chloroplastu (4). Tak więc, proporcja Rubisco, która jest aktywna w li¶ciu (stan aktywacji) może się zmieniać w zależno¶ci od efektywno¶ci aktywazy Rubisco w usuwaniu zwi±zanego RuBP. Regulacja Rubisco dostraja tempo wiązania CO2 do tempa fotosyntetycznego transportu elektronów, zapewniając, że metabolity chloroplastu są zawsze optymalne dla fotosyntezy (5).

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.