ルビスコ（ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase の略）は、光合成中に植物にCO2を取り込む酵素であり、この酵素の活性化により光合成の効率が向上する。 植物の葉に含まれる全タンパク質の約30％を占めるルビスコは、地球上で最も豊富なタンパク質であり、植物の窒素の主要な吸収源であると考えられる。 ルビスコは、光合成の炭素固定化における究極の律速段階として広く受け入れられている。 大気中の酸素はルビスコの基質として二酸化炭素と競合し、光蒸散を引き起こす。 最初に精製されたとき、酵素は450μMというCO2に対する親和性に乏しいように見えたが（1）、25℃の水と平衡状態の空気は10μM程度である。 その後、Lorimerら(2)は、ルビスコの活性部位は、基質であるCO2とは別の活性化剤CO2によってまずカルバミル化され、炭素数5の基質リブロース1,5-ビスリン酸（RuBP）を結合する前にMg2+を結合しなければならないことを明らかにした。 実際、RuBPを添加すると、測定されたKm(CO2)は水中の溶存CO2濃度に近づいたが、反応速度は5分間だけ持続し、その後急速に低下した。 この減少は、活性化剤であるCO2を失ったルビスコにRuBPが強固に結合したためであることが明らかになった（図1）。 ルビスコとRuBPの結合を解くために必要な不足分は、無傷の植物ではルビスコアクチベーターと呼ばれる別のタンパク質で発見された（3）。 この酵素はルビスコに作用し、結合していたRuBPを遊離させ、活性化物質であるCO2とMg2+を結合させることができるようにする。 ルビスコアクチベーターゼ自体はATPを必要とし、その活性は葉緑体のエネルギーチャージに関係している(4)。 したがって、ルビスコ活性化酵素が結合したRuBPを除去する効果によって、葉で活性化するルビスコの割合（活性化状態）が変化する可能性がある。 ルビスコの制御により、光合成電子輸送速度に対するCO2固定速度が微調整され、葉緑体の代謝物が常に光合成に最適な状態に保たれます(5)。