Struttura della proteina dell’insulina

Della dottoressa Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

La struttura dell’insulina è diversa tra le diverse specie di animali. Tuttavia, essenzialmente è una catena proteica che è simile in molti modi tra gli animali.

L’insulina umana è più vicina per struttura e funzione all’insulina di mucca (bovina) o di maiale (suina). L’insulina bovina differisce da quella umana solo per tre residui di aminoacidi, e l’insulina suina per uno solo.

L’insulina di alcuni invertebrati e persino dei pesci può essere clinicamente utile per l’uomo in quanto possiede diverse somiglianze.

Struttura dell’insulina

L’insulina normale biologicamente attiva è monomerica o esiste come una singola molecola. Ha due lunghe catene di aminoacidi o catene polipeptidiche. Le catene sono la catena A con 21 aminoacidi e la catena B con 30 aminoacidi.

Due ponti disolfuro (residui A7 a B7, e A20 a B19) collegano covalentemente le catene, e la catena A contiene un ponte disolfuro interno (residui A6 a A11). Queste giunzioni sono simili in tutte le forme di insulina dei mammiferi.

Quando l’insulina secreta si unisce in due per formare dimeri e poi in sei per formare esameri. Questa combinazione avviene in presenza di zinco.

Le catene peptidiche formano poi forme bidimensionali e tridimensionali. Ognuna di queste strutture tridimensionali ha tre eliche e tre ponti disolfuro conservati. Questa è una piega di base. Questa piega di base è presente in tutti i membri della famiglia dei peptidi dell’insulina.

Al nucleo o centro delle molecole c’è una zona idrofoba o “idrofoba” o idrorepellente. Questo gruppo di residui idrofobici nel centro contribuisce alla stabilità della proteina. La stabilità è anche prestata dai ponti disolfuro.

Circondando il suo nucleo, il monomero ha due ampie superfici non polari. Una di esse è piatta, aromatica e viene sepolta quando si forma un dimero. L’altra superficie è più estesa e scompare quando si forma un esamero. Questa è chiamata la struttura quaternaria dell’insulina.

Struttura alla sintesi

Nelle cellule beta del pancreas, la molecola di insulina è originariamente prodotta come una singola molecola (preproinsulina) composta da 110 aminoacidi. Passa attraverso il reticolo endoplasmatico e 24 aminoacidi (“il peptide di segnale”) vengono rimossi dall’azione degli enzimi da un’estremità della catena, lasciando un’altra forma (pro-insulina) dietro di sé.

La proinsulina si piega e si lega per dare alla molecola la sua struttura finale. Poi la pro-insulina passa in vescicole gemmate dal corpo del Golgi.

In seguito la sezione centrale (“la catena C”) di 33 aminoacidi viene rimossa dall’azione degli enzimi pro-ormone convertasi 1 e 2, convertendola nella struttura finale con 2 catene, A e B. Altri 2 aminoacidi vengono rimossi da un altro enzima carbossipeptidasi E.

Altre letture

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Scritto da

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal è un medico di professione, docente per vocazione e scrittore medico per passione. Si è specializzata in farmacologia clinica dopo la sua laurea (MBBS). Per lei, la comunicazione sanitaria non è solo scrivere recensioni complicate per i professionisti, ma rendere le conoscenze mediche comprensibili e disponibili anche al pubblico generale.

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