Az inzulin fehérje szerkezete

By Dr. Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

Az inzulin szerkezete a különböző állatfajoknál eltérő. Alapvetően azonban egy fehérjeláncról van szó, amely sok tekintetben hasonló az állatok között.

Az emberi inzulin szerkezetében és működésében a legközelebb áll a tehén (szarvasmarha) vagy a sertés (sertés) inzulinjához. A szarvasmarha-inzulin csak három aminosavmaradványban különbözik az emberi inzulintól, a sertésinzulin pedig egyben.

A néhány gerinctelen állatból, sőt halakból származó inzulin klinikailag hasznos lehet az embernél, mivel számos hasonlósággal rendelkeznek.

Inzulin szerkezete

A normális, biológiailag aktív inzulin monomer vagy egyetlen molekulaként létezik. Két hosszú aminosavlánccal vagy polipeptidlánccal rendelkezik. A láncok a 21 aminosavat tartalmazó A lánc és a 30 aminosavat tartalmazó B lánc.

A láncokat két diszulfidhíd (A7-B7 és A20-B19 maradékok) köti össze kovalensen, az A lánc pedig egy belső diszulfidhidat tartalmaz (A6-A11 maradékok). Ezek az összeköttetések az inzulin minden emlősformájában hasonlóak.

A szekrécióban az inzulin kettesével egyesül dimmerekké, majd hatosával hexamerekké. Ez az egyesülés cink jelenlétében történik.

A peptidláncok ezután kétdimenziós és háromdimenziós formákat alkotnak. Mindegyik 3 dimenziós szerkezet három hélixszel és három konzervált diszulfidhíddal rendelkezik. Ez egy alapvető hajtás. Ez a bázikus hajtás az inzulin peptidcsalád minden tagjában jelen van.

A molekulák magjában vagy középpontjában egy hidrofób vagy “vízgyűlölő” vagy víztaszító terület található. A központban lévő hidrofób maradékok e csoportja hozzájárul a fehérje stabilitásához. A stabilitást a diszulfidhidak is kölcsönzik.

A magot körülvevő monomer két kiterjedt, nem poláros felülettel rendelkezik. Az egyik egy lapos, amely aromás, és dimerképződéskor eltemetődik. A másik felület kiterjedtebb és eltűnik, amikor hexamer képződik. Ezt nevezzük az inzulin kvaterner szerkezetének.

Szerkezet a szintézis során

A hasnyálmirigy béta-sejtjeiben az inzulinmolekula eredetileg 110 aminosavból álló egyetlen molekulaként (preproinzulin) keletkezik. Áthalad az endoplazmatikus retikulumon, és 24 aminosavat (“a szignálpeptidet”) enzimhatással eltávolítanak a lánc egyik végéről, és egy másik formát (pro-inzulin) hagynak hátra.

A pro-inzulin összecsukódik és kötődik, hogy a molekula megkapja végleges szerkezetét. Ezután a pro-inzulin a Golgi-testből kibuggyanó vezikulumokba kerül.

Ezután a 33 aminosavból álló középső szakaszt (“a C-láncot”) a prohormon-konvertáz 1 és 2 enzimek hatására eltávolítják, átalakítva azt a végső, 2 láncból, A és B láncból álló szerkezetté. 2 további aminosavat egy másik enzim, a karboxi-peptidáz E távolít el.

További olvasmányok

• Minden inzulin tartalom
• Mi az inzulin?
• Inzulin gén
• Inzulin hipoglikémia
• Inzulin felfedezése

Azt írta

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal szakmája szerint orvos, hivatása szerint előadó, szenvedélye szerint pedig orvosi szakíró. Az alapképzés (MBBS) után klinikai farmakológiára szakosodott. Számára az egészségügyi kommunikáció nem csak azt jelenti, hogy bonyolult ismertetőket ír a szakemberek számára, hanem azt is, hogy az orvosi ismereteket érthetővé és elérhetővé teszi a nagyközönség számára is.

Hivatkozások