Sekundární struktury bílkovin (alfa-helix a beta-sheet) na buněčné úrovni a bílkovinné frakce ve vztahu k chování bílkovin při rozkladu v bachoru: a new approach

Studium sekundární struktury proteinů vede k pochopení složek, které tvoří celý protein, a takové pochopení struktury celého proteinu je často zásadní pro pochopení jeho trávicího chování a nutriční hodnoty u zvířat. Hlavními sekundárními strukturami bílkovin jsou alfa-helix a beta-list. Podíl těchto dvou struktur v sekundárních strukturách bílkovin ovlivňuje jejich nutriční hodnotu, kvalitu a trávicí vlastnosti. Vysoký podíl struktury beta-listu může částečně způsobit nízký přístup trávicích enzymů do zažívacího traktu, což má za následek nízkou hodnotu bílkovin. Cílem této studie bylo použít pokročilou infračervenou mikrospektroskopii na bázi synchrotronu s Fourierovou transformací (S-FTIR) jako nový přístup k odhalení molekulární chemie sekundárních struktur bílkovin krmných tkání ovlivněných tepelným zpracováním v intaktní tkáni na buněčné úrovni a kvantifikovat sekundární struktury bílkovin pomocí vícesložkového modelování píků Gaussovou a Lorentzovou metodou ve vztahu k trávicímu chování bílkovin a nutriční hodnotě v bachoru, která byla stanovena pomocí Cornell Net Carbohydrate Protein System. Výzkumný experiment založený na synchrotronové molekulární chemii byl proveden v Národním zdroji synchrotronového světla v Brookhavenské národní laboratoři Ministerstva energetiky USA. Výsledky ukázaly, že pomocí S-FTIR mikrospektroskopie lze odhalit molekulární chemii, ultrastrukturální chemické složení a nutriční vlastnosti s vysokým ultraprostorovým rozlišením ( přibližně 10 mikrometrů). S-FTIR mikrospektroskopie odhalila, že sekundární struktura bílkovin se liší mezi syrovými a praženými zlatými lněnými semínky, pokud jde o procento a poměr alfa-helixů a beta-listů ve středním infračerveném rozsahu na buněčné úrovni. Pomocí vícesložkového modelování píků výsledky ukazují, že pražení snížilo (P<0,05) procento alfa-helixů (ze 47,1 % na 36,1 %: intenzita S-FTIR absorpce), zvýšilo procento beta-listů (z 37,1 % na 36,1 %: intenzita S-FTIR absorpce), zvýšilo procento beta-listů (z 37,1 % na 36,1 %: intenzita S-FTIR absorpce) a zvýšilo procento alfa-helixů (z 37,1 % na 36,1 %).2 % na 49,8 %: intenzita S-FTIR absorpce) a snížil se poměr alfa-helixů k beta-listům (z 0,3 na 0,7) ve zlatých lněných semenech, což naznačuje negativní vliv pražení na hodnoty, využitelnost a biologickou dostupnost bílkovin. Tyto výsledky potvrdil Cornell Net Carbohydrate Protein System in situ pokus na zvířatech, který rovněž odhalil, že pražení zvýšilo množství bílkovin vázaných na lignin a také bílkovin Maillardovy reakce (obě tyto látky jsou přežvýkavci špatně využitelné) a zvýšilo hladinu nestravitelných a nerozložitelných bílkovin u přežvýkavců. Předkládané výsledky ukazují potenciál vysoce prostorově rozlišené infračervené mikrospektroskopie na bázi synchrotronu k lokalizaci „čistých“ bílkovin v krmných tkáních a k odhalení sekundárních struktur bílkovin a chování při trávení, což představuje významný krok vpřed a důležitý příspěvek k výzkumu výživy bílkovin. Je třeba provést další studie, aby bylo možné určit citlivost sekundárních struktur bílkovin na různé podmínky tepelného zpracování a kvantifikovat vztah mezi sekundárními strukturami bílkovin a dostupností živin a trávicím chováním různých zdrojů bílkovin. Informace z této studie vyplývající ze synchrotronového infračerveného zkoumání sekundárních struktur bílkovinných zdrojů na buněčné úrovni budou cenným vodítkem při udržování kvality bílkovin a předvídání jejich trávicího chování.

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna.