Studier av sekundärstrukturen hos proteiner leder till en förståelse av de komponenter som utgör ett helt protein, och en sådan förståelse av hela proteinets struktur är ofta avgörande för att förstå dess matsmältningsbeteende och näringsvärde hos djur. De viktigaste sekundärstrukturerna för proteiner är alfa-helixen och beta-bladet. Andelen av dessa två strukturer i proteinets sekundärstrukturer påverkar proteinets näringsvärde, kvalitet och matsmältningsbeteende. En hög andel betabladstruktur kan delvis leda till att matsmältningsenzymerna i mag-tarmkanalen får dålig tillgång till dem, vilket resulterar i ett lågt proteinvärde. Syftet med denna studie var att använda avancerad synkrotronbaserad Fouriertransform IR-mikrospektroskopi (S-FTIR) som ett nytt tillvägagångssätt för att avslöja den molekylära kemin i sekundära proteinstrukturer i fodervävnader som påverkats av värmebehandling i intakt vävnad på cellulär nivå, och att kvantifiera sekundära proteinstrukturer med hjälp av flerkomponents toppmodellering av Gauss- och Lorentzian-metoder i samband med proteinets matsmältningsbeteende och näringsvärde i vommen, vilket bestämdes med hjälp av Cornell Net Carbohydrate Protein System. Det synkrotronbaserade molekylärkemiska forskningsexperimentet utfördes vid National Synchrotron Light Source vid Brookhaven National Laboratory, US Department of Energy. Resultaten visade att med S-FTIR-mikrospektroskopi kan molekylärkemi, ultrastrukturell kemisk sammansättning och näringsegenskaper avslöjas med hög ultraspatial upplösning (cirka 10 mikrometer). S-FTIR-mikrospektroskopi visade att proteinets sekundärstruktur skiljer sig åt mellan råa och rostade gyllene linfrön när det gäller andelen och förhållandet mellan alfa-helixer och beta-blad i det mellersta IR-området på cellulär nivå. Med hjälp av modellering av multikomponenttoppar visar resultaten att rostningen minskade (P<0,05) procentandelen alfa-helixer (från 47,1 % till 36,1 %: S-FTIR-absorptionsintensitet), ökade procentandelen betablad (från 37 % till 36,1 %: S-FTIR-absorptionsintensitet), ökade procentandelen betablad (från 37 % till 36,1 %: S-FTIR-absorptionsintensitet).2 % till 49,8 %: S-FTIR-absorptionsintensitet) och minskade förhållandet mellan alfa-helix och beta-sheet (från 0,3 till 0,7) i de gyllene linfröna, vilket tyder på en negativ effekt av rostningen på proteinvärden, utnyttjande och biotillgänglighet. Dessa resultat bekräftades av Cornell Net Carbohydrate Protein System in situ-försök på djur, som också visade att rostning ökade mängden protein bundet till lignin och Maillardreaktionsprotein (som båda är dåligt utnyttjade av idisslare) och ökade nivån av osmältbart och icke nedbrytbart protein hos idisslare. Dessa resultat visar att synkrotronbaserad infraröd mikrospektroskopi med hög rumslig upplösning kan användas för att lokalisera ”rent” protein i fodervävnader och avslöja sekundärstrukturer och matsmältningsbeteende hos proteiner, vilket är ett stort steg framåt och ett viktigt bidrag till forskningen om proteinnäring. Ytterligare studier behövs för att fastställa hur känsliga sekundärstrukturer av protein är för olika värmebehandlingsförhållanden och för att kvantifiera förhållandet mellan sekundärstrukturer av protein och näringstillgång och matsmältningsbeteende hos olika proteinkällor. Informationen från den här studien, som härrör från synkrotronbaserad IR-sondering av proteins sekundärstrukturer i proteinkällor på cellulär nivå, kommer att vara värdefull som vägledning för att bibehålla proteinkvaliteten och förutsäga matsmältningsbeteendet.