Studiul structurii secundare a proteinelor conduce la o înțelegere a componentelor care alcătuiesc o proteină întreagă, iar o astfel de înțelegere a structurii proteinei întregi este adesea vitală pentru a înțelege comportamentul digestiv și valoarea nutritivă a acesteia la animale. Principalele structuri secundare ale proteinelor sunt alfa-helixul și foaia beta. Procentul acestor două structuri în structurile secundare ale proteinelor influențează valoarea nutritivă, calitatea și comportamentul digestiv al proteinelor. Un procent ridicat de structură beta-sheet poate cauza parțial un acces scăzut la enzimele digestive gastrointestinale, ceea ce duce la o valoare scăzută a proteinei. Obiectivele prezentului studiu au fost de a utiliza microspectroscopia IR cu transformată Fourier (S-FTIR) avansată bazată pe sincrotron ca o nouă abordare pentru a dezvălui chimia moleculară a structurilor secundare ale proteinelor din țesuturile furajere afectate de prelucrarea termică în țesuturi intacte la nivel celular și de a cuantifica structurile secundare ale proteinelor utilizând metode de modelare a vârfurilor multicomponente Gaussian și Lorentzian, în legătură cu comportamentele digestive ale proteinelor și valoarea nutritivă în rumen, care a fost determinată cu ajutorul sistemului Cornell Net Carbohydrate Protein System. Experimentul de cercetare în domeniul chimiei moleculare bazat pe sincrotron a fost realizat la National Synchrotron Light Source din cadrul Brookhaven National Laboratory, Departamentul de Energie al SUA. Rezultatele au arătat că, cu ajutorul microspectroscopiei S-FTIR, chimia moleculară, compoziția chimică ultrastructurală și caracteristicile nutritive pot fi dezvăluite la o rezoluție ultraspațială ridicată ( aproximativ 10 microni). Microspectroscopia S-FTIR a evidențiat faptul că structura secundară a proteinelor diferă între semințele de in aurii crude și cele prăjite în ceea ce privește procentele și raportul dintre alfa-helixele și foile beta în intervalul IR mediu la nivel celular. Prin utilizarea modelării vârfurilor multicomponente, rezultatele arată că prăjirea a redus (P<0,05) procentul de alfa-helixuri (de la 47,1 % la 36,1 %: intensitatea absorbției S-FTIR), a crescut procentul de foițe beta (de la 37.2 % la 49,8 %: intensitatea de absorbție S-FTIR) și a redus raportul dintre alfa-helix și foițe beta (de la 0,3 la 0,7) în semințele de in aurii, ceea ce indică un efect negativ al prăjirii asupra valorilor, utilizării și biodisponibilității proteinelor. Aceste rezultate au fost confirmate de testul Cornell Net Carbohydrate Protein System in situ pe animale, care a arătat, de asemenea, că prăjirea a crescut cantitatea de proteine legate de lignină, precum și de proteine din reacția Maillard (ambele slab utilizate de rumegătoare) și a crescut nivelul de proteine nedigerabile și nedigerabile la rumegătoare. Rezultatele prezente demonstrează potențialul microspectroscopiei în infraroșu cu rezoluție spațială înaltă, bazată pe sincrotron, de a localiza proteinele „pure” în țesuturile furajere și de a dezvălui structurile secundare ale proteinelor și comportamentul digestiv, ceea ce reprezintă un pas înainte semnificativ și o contribuție importantă la cercetarea nutrițională a proteinelor. Sunt necesare studii suplimentare pentru a determina sensibilitatea structurilor secundare ale proteinelor la diferite condiții de procesare termică și pentru a cuantifica relația dintre structurile secundare ale proteinelor și disponibilitatea nutrienților și comportamentul digestiv al diferitelor surse de proteine. Informațiile din prezentul studiu care rezultă din sondarea IR pe bază de sincrotron a structurilor secundare ale proteinelor din sursele de proteine la nivel celular vor fi valoroase ca un ghid pentru menținerea calității proteinelor și pentru prezicerea comportamentelor digestive.