Structura proteinei insulinei

De Dr. Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

Structura insulinei este diferită la diferite specii de animale. Cu toate acestea, în esență, este un lanț proteic care este similar în multe privințe între animale.

Insulina umană este cea mai apropiată ca structură și funcție de insulina de vacă (bovină) sau de porc (porcină). Insulina bovină diferă de cea umană doar prin trei resturi de aminoacizi, iar insulina porcină prin unul.

Insulina de la unele nevertebrate și chiar de la pești poate fi utilă clinic la om, deoarece posedă mai multe asemănări.

Structura insulinei

Insulina normală care este biologic activă este monomerică sau există ca o singură moleculă. Ea are două lanțuri lungi de aminoacizi sau lanțuri polipeptidice. Lanțurile sunt lanțul A cu 21 de aminoacizi și lanțul B cu 30 de aminoacizi.

Două punți disulfidice (resturile A7 la B7 și A20 la B19) conectează în mod covalent lanțurile, iar lanțul A conține o punte disulfidică internă (resturile A6 la A11). Aceste îmbinări sunt similare în toate formele de insulină de la mamifere.

Când insulina secretată se unește în două pentru a forma dimeri și apoi în șase pentru a forma hexameri. Această îmbinare are loc în prezența zincului.

Lucrurile peptidice formează apoi forme bidimensionale și tridimensionale. Fiecare dintre aceste structuri tridimensionale are trei elice și trei punți disulfidice conservate. Acesta este un pliu de bază. Această pliere de bază este prezentă la toți membrii familiei peptidice de insulină.

În miezul sau centrul moleculelor se află o zonă hidrofobă sau „care urăște apa” sau care respinge apa. Acest grup de reziduuri hidrofobe din centru contribuie la stabilitatea proteinei. Stabilitatea este, de asemenea, împrumutată de punțile disulfură.

Înconjurându-și nucleul, monomerul are două suprafețe nepolare extinse. Una dintre ele este una plană, care este aromatică și se îngroapă atunci când are loc formarea unui dimer. Cealaltă suprafață este mai extinsă și dispare atunci când se formează un hexameră. Aceasta se numește structura cuaternară a insulinei.

Structura la sinteză

În celulele beta ale pancreasului, molecula de insulină este produsă inițial ca o singură moleculă (preproinsulină) compusă din 110 aminoacizi. Aceasta trece prin reticulul endoplasmatic și 24 de aminoacizi („peptida semnal”) sunt îndepărtați prin acțiunea enzimatică de la un capăt al lanțului, lăsând în urmă o altă formă (proinsulină).

Proinsulina se pliază și se leagă pentru a da moleculei structura finală. Apoi proinsulina trece în vezicule înmugurite din corpul Golgi.

După aceea, secțiunea de mijloc („lanțul C”) de 33 de aminoacizi este îndepărtată prin acțiunea enzimelor prohormon convertază 1 și 2, transformând-o în structura finală cu 2 lanțuri, A și B. Alți 2 aminoacizi sunt îndepărtați de o altă enzimă carboxipeptidaza E.

Lecturi suplimentare

• Toate conținuturile despre insulină
• Ce este insulina?
• Gena insulinei
• Insulina Hipoglicemie
• Descoperirea insulinei

Scris de

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal este medic de profesie, conferențiar prin vocație și scriitor medical prin pasiune. S-a specializat în farmacologie clinică după ce și-a luat licența (MBBS). Pentru ea, comunicarea în domeniul sănătății nu înseamnă doar a scrie recenzii complicate pentru profesioniști, ci a face cunoștințele medicale ușor de înțeles și disponibile și pentru publicul larg.

Citate

.