Estrutura da proteína de insulina

Pela Dra. Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

A estrutura da insulina é diferente entre as diferentes espécies de animais. Contudo, essencialmente é uma cadeia proteica que é similar em muitos aspectos entre os animais.

Insulina humana é a mais próxima em estrutura e função com insulina bovina (bovina) ou suína (suína). A insulina bovina difere da humana em apenas três resíduos de aminoácidos, e a insulina suína em um.

Insulina de alguns invertebrados e até mesmo de peixes pode ser clinicamente útil em humanos, pois eles possuem várias similaridades.

Estrutura da insulina

Insulina normal que é biologicamente ativa é monomérica ou existe como uma única molécula. Possui duas longas cadeias de aminoácidos ou cadeias de polipeptídeos. As cadeias são cadeia A com 21 aminoácidos e cadeia B com 30 aminoácidos.

Duas pontes de dissulfeto (resíduos A7 a B7, e A20 a B19) unem covalentemente as cadeias, e a cadeia A contém uma ponte interna de dissulfeto (resíduos A6 a A11). Estas juntas são semelhantes em todas as formas de insulina de mamíferos.

Quando a insulina segregada se junta em duas para formar dímeros e depois em seis para formar hexameres. Esta combinação ocorre na presença de zinco.

As cadeias de peptídeo então formam formas bidimensionais e tridimensionais. Cada uma destas estruturas tridimensionais tem três hélices e três pontes de dissulfureto conservadas. Esta é uma dobra básica. Esta dobra básica está presente em todos os membros da família do peptídeo de insulina.

No núcleo ou centro das moléculas está uma área hidrofóbica ou “odiante de água” ou repelente de água. Este aglomerado de resíduos hidrofóbicos no centro contribui para a estabilidade proteica. A estabilidade também é emprestada pelas pontes de dissulfureto.

Rolando o seu núcleo, o monómero tem duas extensas superfícies não polares. Uma delas é plana, aromática e é enterrada quando há uma formação mais fraca. A outra superfície é mais extensa e desaparece quando há formação de um hexamer. Isto é chamado estrutura quaternária da insulina.

Estrutura em síntese

Nas células beta do pâncreas, a molécula de insulina é originalmente produzida como uma molécula única (pré-proinsulina) composta de 110 aminoácidos. Ela passa através do retículo endoplasmático e 24 aminoácidos (“o peptídeo sinal”) são removidos por ação enzimática de uma extremidade da cadeia, deixando outra forma (pró-insulina) para trás.

A pró-insulina dobra e se liga para dar à molécula a sua estrutura final. Então a proinsulina passa para vesículas brotadas do corpo do Golgi.

A seguir a seção do meio (“a cadeia C”) de 33 aminoácidos é removida pela ação das enzimas prohormone convertase 1 e 2, convertendo-a na estrutura final com 2 cadeias, A e B. Mais 2 aminoácidos são removidos por outra enzima carboxipeptidase E.

Outra Leitura

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Escrito por

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal é médica por profissão, professora por vocação e escritora médica por paixão. Especializou-se em Farmacologia Clínica após o bacharelado (MBBS). Para ela, a comunicação em saúde não é apenas escrever revisões complicadas para profissionais, mas também tornar o conhecimento médico compreensível e disponível para o público em geral.

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