A enzima Rubisco, abreviatura de ribulose-1,5-bisfosfato carboxilase/oxigenase, é a enzima que incorpora CO2 nas plantas durante a fotossíntese. Como constitui cerca de 30% da proteína total de uma folha vegetal, a Rubisco é provavelmente a proteína mais abundante na terra e um grande sumidouro para o nitrogênio vegetal. O Rubisco é amplamente aceito como a última etapa limitadora de taxa na fixação fotossintética do carbono. O oxigênio atmosférico compete com o CO2 como substrato para o Rubisco, dando origem à fotorrespiração. Quando purificada pela primeira vez, a enzima parecia ter uma afinidade pobre para o CO2 de 450 μM (1), enquanto o ar em equilíbrio com a água, 25°C, é cerca de 10 μM. Posteriormente, Lorimer et al. (2) mostraram que o local ativo do Rubisco deve primeiro ser carbamilado por um ativador CO2, separado do CO2 do substrato, e deve ligar Mg2+ antes de ligar o substrato de cinco carbonos, ribulose-1,5-bisfosfato (RuBP). De fato, ao adicionar o RuBP, o Km(CO2) medido aproximou-se das concentrações de CO2 dissolvido na água; entretanto, a taxa da reação foi mantida por apenas 5 minutos e depois diminuiu rapidamente. Este declínio foi mostrado como sendo causado pela ligação apertada do RuBP a Rubisco que tinha perdido o ativador CO2 (Fig. 1). O ingrediente que faltava para desacoplar Rubisco e RuBP foi encontrado na planta intacta com uma proteína separada, chamada de Rubisco activase (3). Esta enzima age sobre Rubisco e permite a liberação do RuBP ligado para que o site possa ligar o ativador CO2 e Mg2+. A própria ativase de Rubisco requer ATP, e sua atividade está relacionada à carga energética do cloroplasto (4). Assim, a proporção de Rubisco que está ativo em uma folha (estado de ativação) pode variar dependendo da eficácia do Rubisco ativase em remover o RuBP ligado. A regulação do Rubisco ajusta a taxa de fixação de CO2 à taxa de transporte fotossintético de electrões, assegurando que os metabolitos cloroplásticos são sempre óptimos para a fotossíntese (5).